Подякувати Студентському архіву довільною сумою
Admin
26.02.2023 12:38
Дякуємо, що користуєтесь нашим архівом!
Ферменты сыворотки крови и их роль в диагностике внутренних болезней.
Інформація про навчальний заклад
ВУЗ:
Львівський національний медичний університет ім. Данила Галицького
Інститут:
Не вказано
Факультет:
Не вказано
Кафедра:
Не вказано
Інформація про роботу
Рік:
2024
Тип роботи:
Лабораторна робота
Предмет:
Медицина
Частина тексту файла (без зображень, графіків і формул):
ГЛАВА 3
Ферменты сыворотки крови и их роль в диагностике внутренних болезней
Большинство ферментов представлено в клетках в значи тельно более высоких концентрациях, чем в сыворотке крови. Нормальные уровни ферментов в сыворотке отражают соот ношение между биосинтезом и высвобождением ферментов (при обычном обновлении клеток), а также их клиренс из кро-вотока. Повреждение клетки или индуцирование синтеза фер ментов обычно приводит к повышению активности фермен тов в сыворотке крови. Следовательно, ферменты можно ис пользовать в качестве маркеров, чтобы обнаружить и локали зовать повреждение или пролиферацию клеток.
Распределение ферментов среди органов и тканей. Опреде ляя активность ферментов в гомогенатах различных тканей, можно получить картину их распространения. Большинство ферментов широко распространены в органах и тканях (лак-татдегидрогеназа, аминотрансферазы и др.). Однако существу ют ферменты, которые активны лишь в одной или нескольких тканях и фактически отсутствуют в других органах и тканях (например, кислая фосфатаза особенно активна в предстатель ной железе). Представления о диапазоне активности некото рых диагностически важных ферментов в ряде тканей человека можно получить из рис. 12.
Механизмы гиперферментемии при патологических состояниях
Повышение активности ферментов в сыворотке крови при целом ряде заболеваний прежде всего происходит за счет вы хода энзимов из поврежденных органов и тканей в кровяное русло. В пользу этой гипотезы говорит факт снижения актив ности ферментов в поврежденном органе и одновременное повышение активности этих же ферментов в сыворотке крови.
Нами была исследована активность ряда ферментов в тка ни сердечной мышцы и сыворотке крови при экспериментальном инфаркте миокарда. Последний вызывали путем перевяз ки нисходящей ветви левой коронарной артерии. В качестве контроля использовались собаки, подвергнутые торакотомии, но без перевязки венечного сосуда. Проведенные исследования показали, что через 18 часов после перевязки коронарной арте рии в зоне некроза сердечной мышцы имеет место резкое сни жение активностей креатинкиназы (креатинфосфокиназы) (КФК), лактатдегидрогеназы (ЛДГ), аспартатаминотрансферазы (ACT), альдолазы (АЛД) и гексозофосфатизомеразы (ГФИ). Активность ферментов в неповрежденном участке миокарда существенно не изменялась.
В ряде опытов активность энзимов определяли в трех зо нах сердечной мышцы: в неповрежденном участке, принекро-тической зоне и зоне некроза. Было установлено, что в принек-ротической зоне по сравнению с неповрежденным участком миокарда происходит снижение активности исследованных ферментов. Напротив, в сыворотке крови подопытных собак уже через 6—7 часов после перевязки коронарной артерии име ет место значительный подъем активности КФК, ACT, ЛДГ, АЛТ, АЛД, ГФИ и других ферментов. Максимальная актив ность большинства исследованных ферментов наблюдалась через 18—24 часа после операции. На 3—4-й день активность 4эерментов снижалась и нормализовалась на 5—7-й день. Заме тим, что у контрольных животных после торакотомии актив ность ферментов увеличивалась незначительно и довольно быстро возвращалась к исходному уровню (на 3-й день после операции).
Из всех исследованных нами ферментов лишь активность холинэстеразы (ХЭ) в сыворотке крови снижалась при экспери ментальном инфаркте миокарда. Максимум снижения отмечал ся на 2—3 сутки после перевязки коронарной артерии. Через 9—11 дней активность фермента постепенно нормализовалась.
Вывод о том, что повышение активности в сыворотке кро ви происходит за счет выхода энзимов из поврежденных тка ней, подтверждают также данные исследования изоферментов, в частности изоферментов ЛДГ и КФК. Показано, что харак тер изоферментного спектра ЛДГ сыворотки крови при ост ром инфаркте близок к изоферментному спектру ЛДГ сердечной мышцы, а при паренхиматозном гепатите изофермснтный спектр ЛДГ сыворотки крови напоминает изоферментный спектр печени.
Косвенно эту гипотезу подтверждают и результаты опре деления снижения ионов металлов в сыворотке крови и тканях при инфаркте миокарда, остром гепатите и других заболева ниях. Например, отмечено, что при экспериментальном инфар кте миокарда в зоне некроза происходит заметное снижение концентрации ионов никеля, алюминия, марганца и др. На против, в сыворотке крови наблюдается увеличение содержа ния указанных выше микроэлементов.
Однако представления тех исследователей, которые счита ют, что активность ферментов в сыворотке крови повышается исключительно за счет выхода ферментов из поврежденных тканей, нуждаются в известном уточнении. Иными словами, в настоящее время есть основания следующим образом допол нить существующие представления о механизмах развития ги-псрфсрмснтемии при патологии.
— выход ферментов в кровяное русло из поврежденных участков органов и тканей на фоне продолжающегося (точнее, усиленного) биосинтеза энзимов. Есть осно вания считать, что длительность гиперферментемии прежде всего обусловлена тем, что выход ферментов из пораженных тканей и снижение их содержания в клетках стимулируют син тез последних по принципу обратной связи.
Вторая причини гиперферментемии — увеличение катали тической активности ферментов как непосредственно в повреж денном органе, так и при поступлении их в кровяное русло. Хотя механизм активирования тканевых ферментов при дест руктивных изменениях и не является достаточно выясненным, однако сам факт активации многих клеточных ферментов при патологических состояниях был описан многократно.
Необходимо также отметить, что существует несколько факторов, определяющих скорость высвобождения ферментов поврежденных тканей. Первый фактор — концентрационный градиент, который неодинаков для различных ферментов и типов клеток. Например, в клетках печени (гепатоцитах) со держание ЛДГ примерно в 300 раз выше, чем вне клеток, а в эритроцитах — только в 200 раз. Отношения внутриклеточ ной активности к внеклеточной для ферментов печени могут быть весьма высокими; например, 50000:1 для сорбитолдегидрогеназы, 20000:1 для алкогольдегидрогеназы, 10000:1 для ас-партатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы. Уста новлено, что ферменты с более высокими концентрационны ми градиентами быстрее уходят из клетки, чем энзимы с мень шими градиентами. Вторым фактором, определяющим скорость выхода энзима из клетки, является размер ферментных моле кул, их относительная молекулярная масса. Известно, что бо лее мелкие молекулы диффундируют с большими скоростями,
Ділись своїми роботами та отримуй миттєві бонуси!
0%
Оголошення від адміністратора