Перехід до торгівельного партнера Binance Перехід до торгівельного партнера Binance

Інформація про навчальний заклад

ВУЗ:
Інші
Інститут:
Не вказано
Факультет:
Не вказано
Кафедра:
Не вказано

Інформація про роботу

Рік:
2005
Тип роботи:
Навчальний посібник
Предмет:
Хімія

Завантажити

1

Частина тексту файла (без зображень, графіків і формул):

БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ ТА ТЕСТИ За редакцією О. Я. Склярова Рекомендовано Центральним методичним кабінетом з вищої медичної освіти МОЗ України як навчальний посібник для студентів вищих медичних навчальних закладів ІІІ – ІV рівнів акредитації ЛЬВІВ ВИДАВНИЦТВО “СВІТ” 2005 ББК Б УДК А в т о р и: Д. П. Бойків, Т. І. Бондарчук, О. Л. Іванків, Л. І. Кобилінська, У. В. Коник, Т. М. Макаренко, М. Ф. Томашевська, Н. В. Фартушок, Ю. М. Федевич, І. П. Федорович, І. С. Фоменко Рецензенти: Д. б. н., проф. І. Ф. Мещишен (Буковинська державна медична академія, Чернівці) Академік УАН, д. м. н., проф. А. О. Клименко (Івано-Франківська державна медична академія) Д. б. н., проф. Б. Г. Борзенко (Донецький державний медичний університет ім. М. Горького) “Рекомендовано Центральним методичним кабінетом з вищої медичної освіти МОЗ України” Протокол № 3 від 04.07.2003 р. Б Біологічна хімія: Ситуаційні задачі та тести: Навч. посіб. / Д. П. Бойків, Т. І. Бондарчук, О. Л. Іванків та ін.; За ред. О. Я. Склярова. – Львів: Світ, 2004. – ..... с. ISBN Посібник вміщує тести різної складності, ситуаційні задачі та хімічні перетворення з основних розділів біохімії, при цьому особливої уваги надано питанням патохімії та клінічної біохімії. При розробці посібника взято до уваги специфіку підготовки студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів. Для студентів вищих медичних навчальних закладів ІІІ – ІV рівнів акредитації та студентів біологічних факультетів університетів. ББК........................... Д. П. Бойків, Т. І. Бондарчук, О. Л. Іванків та ін., 2005-10-11 ISBN ПЕРЕДМОВА Видання посібника пов’язане з необхідністю підвищення рівня знань студентів відповідно до вимог Болонського процесу, їх підготовки до ректорської контрольної роботи та ліцензійного іспиту “Крок”. Посібник вміщує тести різної складності, ситуаційні задачі та хімічні перетворення з основних розділів біохімії, при цьому особливої уваги надано питанням патохімії та клінічної біохімії. При розробці посібника взято до уваги специфіку підготовки студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів. У кінці кожного розділу подані алгоритми правильних відповідей на задачі і тести, а також наведено перелік підручників із зазначенням сторінок, на яких розташовані відповідні тести. Висловлюємо вдячність рецензентам – завідувачу кафедри медичної хімії Буковинського державного медичного університету професору І. Ф. Мещишену, завідувачу кафедри біохімії Івано-Франківського державного медичного університету професору А. О. Клименко, завідувачу кафедри біохімії Донецького державного медичного університету ім. М. Горького професору Б. Г. Борзенко за рекомендації та зауваження. Акад. УАН, проф. Скляров О. Я. СПИСОК УМОВНИХ СКОРОЧЕНЬ А – аденін АДФ – аденозиндифосфат АКТГ – адренокортикотропний гормон АМФ – аденозинмонофосфат АлАТ – аланінамінотрансфераза АПБ – ацилпереносний білок АсАТ АТФ – аденозинтрифосфат Г – гуанін ГАМК – гамма-аміномасляна кислота ГДФ – гуанозиндифосфат ГМФ – гуанозинмонофосфат ГТФ – гуанозинтрифосфат Г-6-ФДГ – глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа д... – дезокси... ДНК – дезоксирибонуклеїнова кислота ДОФА – діоксифенілаланін і... – інформаційний ІМФ – інозинмонофосфат ЛДГ – лактатдегідрогеназа ЛПВЩ – ліпопротеїни високої щільності ЛПДНЩ – ліпопротеїни дуже низької щільності ЛПНЩ – ліпопротеїни низької щільності ЛППЩ – ліпопротеїни проміжної щільності М – медичний факультет м... – матричний НАД – нікотинамідаденіндинуклеотид НАДФ – нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат ...(Н) – частина абревіатури, яка позначає відновленість сполуки ПАБК – параамінобензойна кислота ПАЛФ – піридоксамінфосфат ПОЛ – пероксидне окиснення ліпідів р... – рибосомальний РНК – рибонуклеїнова килота С – стоматологічний факультет СТГ – соматотропний гормон Т – тимін т... – транспортний ТДФ – тимідиндифосфат ТМФ – тимідинмонофосфат ТПФ – тіамінпірофосфат ТТФ – тимідинтрифосфат У – урацил УДФ – уридиндифосфат УМФ – уридинмонофосфат УТФ – уридинтрифосфат Ф – фармацевтичний факультет ФАД – флавінаденіндинуклеотид ФМН – флавінмононуклеотид Ц – цитозин ц... – циклічний ЦДФ – цитидиндифосфат ЦНС – центральна нервова система ЦТФ – цитидинтрифосфат 1. АМІНОКИСЛОТИ ТА БІЛКИ ТЕСТИ ПОЧАТКОВОГО РІВНЯ ЗНАНЬ 1. Які амінокислоти виявляють в складі білків постійно (1), а які рідко (2)? Гліцин Гідроксилізин Валін Лейцин Гідроксипролін 2. Якимі амінокислотам в розчині властива кисла реакція? аланіну валіну глутаміновій кислоті лейцину аспарагіновій кислоті 3. Які амінокислоти мають основні властивості? лейцин треонін лізин метіонін аргінін 4. До складу яких амінокислот входить гідроксильна група? аланіну тирозину треоніну метіоніну серину 5. Які амінокислоти мають незаряджені (полярні) R-групи? глутамінова кислота тирозин треонін гліцин валін 6. Які амінокислоти мають негативно заряджені (кислі) R-групи? гліцин аспарагінова кислота глутамін глутамінова кислота аргінін 7. Які амінокислоти мають позитивно заряджені R-групи? валін лізин метіонін аргінін гістидин 8. Які амінокислоти мають неполярні R-групи? аланін лізин лейцин серин валін 9. Які амінокислоти належать до гетероциклічних? гліцин лейцин гістидин аланін триптофан 10. До складу яких амінокислот входить метильна група? гліцину аргініну метіоніну треоніну лізину 11. Яка амінокислота має дисульфідний зв’язок? цистеїн метіонін цистин лізин аргінін 12. Які амінокислоти є похідними ароматичних кислот? фенілаланін аланін триптофан тирозин метіонін 13. Які амінокислоти містять сірку? гліцин метіонін аланін цистин лейцин 14. Які із зазначених сполук є амінокислотами? креатин серин гліцин ансерин етаноламін 15. У яких пептидах міститься β-аланін? глутатіоні карнозині ансерині вазопресині окситоцині 16. Який заряд має амінокислота в ізоелектричній точці? Позитивний Негативний Не має заряду Позитивний і негативний Сумарний заряд дорівнює нулю 17. Яким амінокислотам у розчині властива нейтральна реакція? Аланіну Проліну Глутаміновій кислоті Аргініну Гліцину 18. Які із зазначених сполук дають кольорову реакцію з нінгідрином? Полісахариди Нуклеїнові кислоти α-амінокислоти Ліпіди Білки 19. Оптичну активність амінокислот визначають за: Приналежністю до L- або D-ряду Значенням pН розчину Наявністю в α-положенні асиметричного атома вуглецю Природою радикалів амінокислот Здатністю розчинятися у воді 20. Яким речовинам у розчині властива позитивна біуретова реакція? Амінокислотам Глутатіону Дипептидам Трипептидам Білкам 21. Суміш амінокислот у розчині розділяють методом електрофорезу на папері при рН 6,0. Які з цих амінокислот рухаються до аноду (1), катоду (2), залишаються на старті (3)? Гліцин Аланін Глутамінова кислота Лізин Аргінін 22. За фізико-хімічними властивостями амінокислоти поділяють на: Полярні Основні Нейтральні Амфотерні Кислі 23. Які властивості мають амінокислоти? Амфотерність Нездатність кристалізуватися Здатність повертати площину поляризованого світла Добра розчинність у воді Нестійкість при зміні температури 24. Дефіцит яких амінокислот є особливо небезпечним для організму? Гліцину Валіну Метіоніну Серину Триптофану 25. Які зв’язки беруть участь в утворенні просторової структури білка? Координаційні Водневі Іонні Ковалентні Пептидні 26. Для яких білків властива β-структура поліпептидного ланцюга? Гемоглобіну Фіброїну шовку Міоглобіну Альбумінів Гістаміну 27. Які методи можна застосувати для визначення молекулярної маси білків? Кріоскопічний Гель-фільтрацію Електрофорез Ультрацентрифугування Ебуліоскопічний 28. Який метод можна використовувати для фракціонування та очистки білків? Кристалізацію Діаліз Електрофорез Висолювання Ультрацентрифугування 29. Для вивчення первинної структури білків використовують такі методи: Гідроліз Електронну мікроскопію Поляриметрію Секвенацію Хроматографію 30. Для нативних білків характерні такі властивості: Оптична активність Дифузія через напівпроникну мембрану Висока в’язкість розчину Здатність до утворення гелів Мала швидкість дифузії 31. Які з зазначених властивостей характерні для денатурованих білків? Наявність водневих зв’язків Наявність пептидних зв’язків Вторинна і третинна структура Добра розчинність у воді Наявність вільних амінокислот 32. Чи однозначні поняття – денатурація і висолювання білків ? 1 – Так; 2– Ні. Які фактори спричиняють ці явища? Дія солей важких металів Дія солей лужних металів Дія ензимів Для чого застосовують ці явища при дослідженні білків? Для фракціонування білків Для визначення їх молекулярної маси 33. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією: Солей важких металів Концентрованих мінеральних кислот Розчинів солей лужних металів Алкалоїдів Високої температури 34. Від чого залежить осмотичний тиск білкових розчинів? Молекулярної маси білків Кількості розчинених молекул Температури рН середовища Розчинності білків 35. Реакція Міллона характерна для білків, що містять: Аргінін Тирозин Вільні SН-групи Гідрофільні радикали Позитивно заряджені амінокислоти 36. При дослідженні білків використовують реакцію з фенілізотіоціанатом для визначення: N-кінцевих амінокислот шляхом ступеневої деградації N-кінцевої кислоти у білках з використанням ензимів N-кінцевих амінокислот при повному гідролізі білка СООН-кінцевих груп N- і С-кінцевих амінокислот у білках 37. При вивченні білків використовують метод Сенгера для визначення: N-кінцевих амінокислот в білках без їх гідролізу N-кінцевих амінокислот в білках з використанням ензимів N-кінцевих амінокислот при подальшому гідролізі білка СООН-кінцевих груп білків N- і С-кінцевих амінокислот в білках 38. За будовою білки поділяються на прості й складні. До простих білків належать: Гістони Металопротеїни Нуклеопротеїни Хромопротеїни Фосфопротеїни 39. Ксантопротеїнову реакцію використовують для виявлення в білках: Валіну Фенілаланіну Аргініну Тирозину Лейцину 40. Представниками яких білків є колаген (1), міозин (2) та гемоглобін (3)? Глобулінів Хромопротеїнів Протеїноїдів Металопротеїнів Ліпопротеїнів 41. До складних білків належать: Гістони Глобуліни Глутеліни Металопротеїни Ліпопротеїни 42. Глікопротеїни складаються з білків та: Цереброзидів Вуглеводних компонентів Неорганічного фосфору Забарвлених речовин Нуклеотидів 43. Що відбуватиметься з білком при електрофорезі за умов, коли рН розчину відповідає ізоелектричній точці? Рухатиметься до аноду Рухатиметься до катоду Залишатиметься на лінії старту Утворюватиме біполярний іон Випадатиме в осад 44. Які фактори впливають на розчинність білків? Значення молекулярної маси рН розчину Наявність гідрофільних амінокислот Вплив нейтральних солей Наявність гідрофобних амінокислот 45. Від чого залежить швидкість седиментації білків? Кількості розчинених молекул Молекулярної маси Заряду молекул рН середовища Амінокислотного складу 46. Вторинну структуру білків вивчають за допомогою таких методів: Гідролізу Спектрополяриметрії УФ-спектрофотометрії Електронної мікроскопії Електрофорезу 47. Які властивості характерні для білків? Амфотерність Відсутність оптичної активності Термостабільність Здатність кристалізуватися Наявність ізоелектричної точки 48. Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають: Лізин та глутамінова кислота Аспарагінова та глутамінова кислоти Лізин і аргінін Метіонін і тирозин Лізин і аспарагінова кислота 49. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів? Альбуміни, глобуліни Фібриноген, колаген Протаміни, гістони Проламіни, глутеліни Протеїноїди, цереброзиди 50. Основними властивостями альбумінів (1), глобулінів (2), проламінів (3) є: Нерозчинність у воді Добра розчинність у воді Нерозчинність у воді та сольових розчинах Розчинність в органічних розчинниках Розчинність у воді при нагріванні 51. Які білки входять до складу β-глобулінів? Фібриноген Ліпопротеїни С-реактивний білок Трансферин α2-макроглобулін 52. Ізоелектрична точка білків – це значення рН, при якому: Білок стає найбільш іонізованим Білок є електронейтральним Молекула білка набуває позитивного заряду Розчинність білка найбільша Білок рухається в електричному полі 53. Сумарний негативний заряд мають білки, в складі яких переважають: Аргінін і гліцин Лізин і аргінін Глутамінова і аспарагінова кислоти Валін і лейцин Аланін і треонін 54. Які особливості властиві гідроксилізину (1), серину (2), триптофану (3), проліну (4), гістидину (5)? Містить кільце індолу Рідко є в складі білків Є α-амінокислотою Є α-аміно-β-гідроксипропіоновою кислотою Містить кільце імідазолу 55. В утворенні структур білків беруть участь різні зв’язки. Яка роль ковалентних зв’язків у білках? З’єднують білковий і небілковий компоненти в молекулах білків Стабілізують α-спіральну конфігурацію поліпептидного ланцюга Використовуються при приєднанні амінокислот у білковій молекулі Стабілізують вторинну структуру білка Забезпечують β-структуру поліпептидного ланцюга 56. Для виявлення білків у біологічних рідинах використовують характерну для них реакцію. Якісною реакцію на пептидний зв’язок є: Ксантопротеїнова реакція Біуретова реакція Реакція Міллона Реакція Фоля Нітропрусидна реакція 57. Біологічна цінність білків визначається наявністю в них незамінних амінокислот. Які амінокислоти належать до незамінних? Гліцин Валін Серин Фенілаланін Треонін 58. Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують: Електрофорез Роздільну хроматографію Іонообмінну хроматографію Ультрацентрифугування Гель-фільтрацію 59. При дії багатьох факторів білки втрачають свої природні властивості внаслідок денатурації. Які фактори належать до денатуруючих білки? Висока температура Високий тиск Іонізуюче випромінювання Дії солей важких металів Вплив нейтральних солей ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ КІНЦЕВОГО РІВНЯ ЗНАНЬ 60. Під час аналізу первинної структури гемоглобіну виявлено, що в поліпептидному ланцюзі відбулася заміна гідрофільної амінокислоти на гідрофобну. Як ця заміна вплинула на властивості білка? 61. Через деякий час від початку гідролізу біуретова реакція стала негативною. Про які зміни білка це свідчить? 62. Розчин білка нагріли до +50°С і він втратив свої властивості. Чим це можна пояснити? 63. рН розчину змінилося. Які зв’язки зруйновані в структурі молекули білка? 64. Загальний вміст амінокислот у досліджуваній крові дорівнює 65 ммоль/л. Про що це свідчить? 65. До одного розчину білка додали натрію хлорид, до іншого – срібла нітрат. У якому розчині буде спостерігатися висолювання білка, а в якому денатурація? 66. З біологічної рідини методом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Як звільнити його від низькомолекулярних домішок? 67. Який заряд матиме білок, якщо додати його в розчин, рН якого нижче від ізоелектричної точки? 68. Який заряд матиме білок, якщо додати його в розчин, рН якого вище від ізоелектричної точки? 69. Ізоелектрична точка досліджуваних білків знаходиться при рН 5,5. Про які особливості амінокислотного складу білка це свідчить? 70. Загальний вміст білка у крові людини становить 50 г/л. Дайте оцінку отриманому результату. Які можуть бути причини виникнення такого стану? 71. Вміст альбумінів у плазмі крові становить 20 г/л. Як називають такий стан? Чим він може бути спричинений та які наслідки може мати для організму? 72. У досліджуваній сечі спостерігається позитивна реакція з сульфосаліциловою кислотою. Кількісно виявлено 0,253 % білка. Про що це свідчить? До яких наслідків в організмі може призвести такий стан? 73. За одноразове сечовипускання хворий зібрав сечу у 3 посудини (початкова, середня, кінцева порції). Реакція із сульфосаліциловою кислотою дає позитивний результат у перших двох порціях, а в третій – негативний. Як трактувати такі результати аналізу? 74. До яких змін у складі білків крові може призвести протеїнурія? 75. Загальний вміст білка у крові становить 95 г/л. Чи відповідає це нормі? Яка причина такого стану? 76. Яка маса трипептиду гліцил-серил-аланіну (М = 227) розщепилася в організмі людини до кінцевих продуктів, якщо в результаті цього процесу з сечею виділилося 5 г азоту? 77. На частку альбумінів сироватки крові здорової людини припадає 56 % від вмісту загального білка, який дорівнює 65 – 85 г/л.. Визначіть білковий коефіцієнт і поясніть його можливі відхилення при патології. 78. Яка молекулярна маса глутатіону, якщо масова частка сірки в ньому становить 10,42 %? Охарактеризуйте біологічну роль глутатіону. 79. Скільки казеїногену молока (містить 1 % фосфору) розщепилося в організмі дитини масою 8 кг, якщо із сечею за добу виділилося 20 мг фосфору на 1 кг маси дитини, що становить 50 % від введеного з їжею? Яка біологічна роль фосфопротеїнів? 80. На частку азоту в молекулі серину припадає 13,3 %. Розрахуйте молекулярну масу серину. Яка його біологічна роль? ТЕСТИ ДЛЯ КРОКУ – 1 81. (М, С) Лікар призначив пацієнтові аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод? Здатність до набухання Оптична активність Високий онкотичний тиск Наявність електричного заряду Висока в’язкість 82. (М, С, Ф) З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок? Секвенацією Денатурацією Висолюванням Електрофорезом Діалізом 83. (М, С, Ф) В організмі людини синтезується лише 10 з 20 необхідних амінокислот, що входять до складу білків. Яка з наведених амінокислот здатна синтезуватися в організмі людини ? Гістидин Лізин Метіонін Тирозин Фенілаланін 84. (М, С) В результаті декарбоксилювання 5-окситриптофану утворюється: Серотонін Гістамін Дофамін Меланін Адреналін 85. (Ф) При ненадходженні або недостатньому утворенні в організмі людини ліпотропних факторів у неї розвивається жирове переродження печінки. Яку з наведених речовин можна віднести до ліпотропних? Жирні кислоти Піридоксин Триацилгліцериди Холестерин Метіонін 86. (С) У жінки віком 63 роки, яка хворіє на ревматизм, в крові та сечі підвищена концентрація оксипроліну. Що є основною причиною гіпероксипролінемії? Активація пролінгідроксилази Деградація колагену Порушення функції нирок Активація катепсинів Деградація гіалуропротеїну 87. (Ф) У піддослідних тварин, які тривалий час перебували на безбілковій дієті, розвинулось жирове переродження печінки, зокрема, внаслідок дефіциту метилюючих агентів. Яка амінокислота є донором метильних радикалів? Фенілаланін Метіонін Лізин Цистеїн Аргінін 88. (М, С) У жінки 23 років на 20-му тижні вагітності підвищився артеріальний тиск, з’явились набряки. В сечі виявлено білок і глюкозу. Що є найбільш вірогідною причиною набряків у цієї жінки? Послаблення реабсорбції натрію Гіпоальбумінемія Гіперглікемія Глюкозурія Активація протеолізу 89. (М, С, Ф) При захворюваннях печінки рекомендують споживати сир. Яка незамінна амінокислота міститься в казеїні сиру? Гістидин Валін Ізолейцин Треонін Лізин 90. (М, С, Ф) У піддослідних тварин, що тривалий час перебували на безбілковій дієті, було порушено більшість метаболічних процесів через дефіцит незамінних амінокислот. Яка з наведених амінокислот належить до незамінних ? Гліцин Пролін Аланін Фенілаланін Серин 91. (М, С, Ф) Парні жовчні кислоти відіграють важливу роль в емульгуванні та всмоктуванні жирів. Вкажіть, яка з перелічених амінокислот входить до складу парних жовчних кислот? Аланін Серин Гліцин Треонін Валін 92. (М, С) У клініці для парентерального білкового харчування використовують гідролізат білків. Амінокислоти, які входять до складу такого гідролізату, були розділені за допомогою хроматографії на папері на кислі й основні. Яка із наведених амінокислот є кислою? Серин Треонін Аспартат Гліцин Лізин 93. (Ф) У хворого, що тривалий час вживав алкоголь, розвинувся жировий гепатоз. Лікар призначив йому ліпотропні засоби. Яка з перелічених речовин є цим засобом? Аланін Метіонін Гліцин Етаноламін Цитозин 94. (М, С, Ф) В результаті оксидазних реакцій утворюється пероксид водню, який є токсичною речовиною. Важливу роль у його відновленні відіграє глутатіон. Яка амінокислота входить до його складу? Серин Цистеїн Аланін Аспартат Тирозин 95. (М, С, Ф) Біохімічна функція глутатіону в організмі пов’язана з відновленням і детоксикацією органічних пероксидів. При взаємодії глутатіону з гідропероксидами утворюються нешкідливі органічні спирти, що підлягають подальшому окисненню. Яка амінокислота входить до складу глутатіону? Глутамат Валін Лізин Ізолейцин Триптофан 96. (М, С, Ф) Метод спектрополяриметрїі, який грунтується на здатності амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга повертати площину поляризованого світла, можна застосувати для визначення структурної організації білків. Якої саме? Первинної Вторинної Третинної Четвертинної Трипептидів 97. (С) У собаки з хронічною фістулою слинної залози взяли слину для визначення її складу. В ній виявили речовину білкового походження. Що це за речовина? Муцин Пепсин Мальтоза Хімозин Трипсин 98. (М, С, Ф) У біохімічній лабораторії в досліджуваному гідролізаті виявлено азотисті основи пуринового та піримідинового рядів, пентози, залишки фосфатної кислоти. До якого класу органічних речовин належить вихідна сполука? Гетерополісахаридів Фосфопротеїнів Глікопротеїнів Ліпопротеїнів Нуклеопротеїнів 99. (Ф) Яка група забезпечує приєднання фосфатної кислоти до білків у фосфопротеїнах? SН –група цистеїну СН – група метіоніну СОО – група глутаміну NH – група лізину ОН – група серину 100. (М, С) У хворого віком 34 роки було виявлено три роки тому гломерулонефрит. Останні 6 місяців спостерігаються набряки. Що лежить в основі їх розвитку? Порушення синтезу білків Гіперпродукція вазопресину Протеїнурія Гіперосмолярність плазми Гіперальдостеронізм 101. При повному (з водою) аліментарному голодуванні розвинулись генералізовані набряки. Який з патогенетичних факторів у цьому випадку є провідним? Підвищення онкотичного тиску міжклітинної рідини Зниження онкотичного тиску плазми крові Підвищення осмотичного тиску міжклітинної рідини Зниження гідростатичного тиску міжклітинної рідини Зниження осмотичного тиску плазми крові 102. (М, С, Ф) Лікар призначив виснаженому хворому парентеральне білкове харчування. В зв’язку з цим, було визначено білковий спектр крові хворого методом електрофорезу. На яких фізико-хімічних властивостях білків грунтується цей метод? Здатності до денатурації Наявності заряду Високій в’язкості Розчинності у воді Оптичній активності 103. (М, С, Ф) При гідролізі білків виявлено флавінаденіндинуклеотид (ФАД). Які з перелічених білків гідролізували? Металопротеїни Хромопротеїни Нуклеопротеїни Фосфопротеїни Ліпопротеїни 104. (М, С, Ф) Протаміни і гістони належать до простих білків, що мають основні властивості. До складу яких білків вони входять? Нуклепротеїнів Глікопротеїнів Ліпопротеїнів Металопротеїнів Флавопротеїнів 105. (Ф) Хворому при отруєнні хлороформом для попередження жирового переродження печінки було призначено ліпотропний фактор. Яку амінокислоту використовують в клініці з цією метою? Серин Оксипролін Триптофан Валін Тирозин 106. (М, С, Ф) Для виявлення та кількісного визначення амінокислот у біологічних середовищах застосовують реакцію: Біуретову Ксантопротеїнову Сакагучі Нінгідринову Фоля 107. Оптичні методи дослідження належать до найпоширеніших, які використовуються в біохімії. Це пов’язано з можливістю ідентифікувати речовини, визначати їх кількість. Серед перелічених методів зазначте оптичні. Фотоелектроколориметрія Полярографія Хроматографія Кондуктометрія Потенціометрія 108. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод: Полярографії Седиментаційний аналіз рН-метрії Кріоскопії Колориметрії 109. Вміст білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів відноситься: Рефрактометричний Спектрофотометричний Полярографічний Метод Лоурі Метод Сенгера 110. Для виявлення сірковмісних амінокислот у білках використовують реакцію Фоля. На чому ґрунтується ця реакція ? Утворенні комплексних солей свинцю Утворенні чорного осаду сульфіду свинцю Утворенні жовтого осаду Утворенні червоного осаду Виділенні газу 111. Білки та пептиди в лужному середовищі в присутності солей міді дають біуретову реакцію. За допомогою цієї реакції в білках виявляють: Дисульфід ний зв'язок Пептидний зв'язок Міжмолекулярну взаємодію Молекулярну масу Заряд молекул 112. До складу білка входять протеїногенні амінокислоти. У якому положенні в їх структурі обов’язково повинна знаходитися аміногрупа? β-положенні γ-положенні δ-положенні α-положенні λ-положенні 113. У біохімічній практиці використовується гель-фільтрація – один з методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цей метод можна використати для визначення: Молекулярної маси Заряду молекул Швидкості осідання молекул Буферної ємності розчину Розчинності речовин 114. Під час термічної обробки їжі спостерігаються незворотні зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву: Денатурація Гідратація Ренатурація Діаліз Висолювання 115. Ціаніди є сильними отрутами для організму людини. Яка сполука найкраще їх зв’язує? Метгемоглобін Оксигемоглобін Ціанметгемоглобін Карбгемоглобін Карбоксигемоглобін 116. Під час дослідження первинної структури молекули глобіну виявлено заміну глутамінової кислоти на валін. Для якої спадкової патології це характерно? Гемоглобіноз Таласемія Хвороба Мінковського-Шоффара Фавізм Серпоподібноклітинна анемія 117. У дитини протягом перших трьох місяців після народження розвинулася важка форма гіпоксії, що проявлялася задухою та синюшністю шкіри. Причиною цього є порушення заміни фетального гемоглобіну на: Гемоглобін S Метгемоглобін Глікозильований гемоглобін Гемоглобін А Гемоглобін М 118. Хворий 29 років надійшов до клініки з діагнозом отруєння чадним газом. Об’єктивно: ознаки тяжкої гіпоксії, виражена задишка, ціаноз, тахікардія. Які зміни гемоглобіну мають місце при отруєнні чадним газом? Утворення сульфгемоглобіну Утворення метгемоглобіну Утворення карбгемоглобіну Утворення карбоксигемоглобіну Інактивація оксигемоглобіну 119. До складу хроматину входять гістонові білки, які мають позитивний заряд. Яка з перелічених амінокислот в більшій кількості міститься у складі гістонових білків і має позитивний заряд? Серин Валін Треонін Аланін Лізин 120. За допомогою якого ензиму здійснюється шлях синтезу різних генів з матричних РНК та ДНК в генній інженерії (цей ензим каталізує процес, відкритий у РНК-вмісних вірусів)? Ревертази Ензонуклеази Ендонуклеази ДНК-лігази Хелікази ВІДПОВІДІ ДО ТЕСТІВ ПОЧАТКОВОГО РІВНЯ ЗНАНЬ 1. 1 – A, C, D, 2 – B, E; 2. C, E; 3. C, E; 4. B, C, E; 5. B, C, D; 6. B, D; 7. В, D, E; 8. A, C, E; 9. C, E; 10. C, D; 11. C; 12. A, D; 13. B, D; 14. B, C; 15. B, C; 16. Е; 17. A, B, E; 18. C; 19. C; 20. B, D, E; 21. 1 – С, 2 – D, E, 3 – A, B; 22. A, B, C, D, E; 23. A, C, D; 24. B, C, E; 25. A, B, C, D; 26. B; 27. B, C, D; 28. B, D; 29. A, D, E; 30. А, С, D, Е; 31. B; 32. 2; A, В, D, E; 33. C; 34. A, B; 35. B; 36. A; 37. C; 38. А; 39. B, D; 40. 1 – C; 2 – A; 3 – B; 41. D, E; 42. B; 43. C, E; 44. C, D, E; 45. B; 46. B, C; 47. A, D, E; 48. C; 49. C; 50. 1 – B, 2 – А 3 – C; 51. A, B, C, D; 52. B; 53. C; 54. 1 – B, 2 – D, 3 – A, 4 – C, 5 – E; 55. B, C, D; 56. B; 57. B, D, E; 58. B, C; 59. A, B, C, D ВІДПОВІДІ ДО ТЕСТІВ ТА СИТУАЦІЙНИХ ЗАДАЧ КІНЦЕВОГО РІВНЯ ЗНАНЬ 60. Розчинність білка зменшилася, він може випасти в осад. 61. Якщо біуретова реакція стає негативною, то це свідчить про повний гідроліз білка. 62. При нагріванні відбувається денатурація білка. 63. При зміні рН в структурі молекули білка руйнуються водневі та іонні зв’язки. 64. Якщо загальний вміст амінокислот у досліджуваній крові дорівнює 65 ммоль/л (норма 21,4 ммоль/л), то це може свідчити про наявність цукрового діабету з кетоацидозом, ексудативного діатезу, тяжких уражень печінки тощо. 65. При додаванні натрію хлориду до розчину білка буде спостерігатися його висолювання, а при додаванні срібла нітрату – денатурація. 66. Для звільнення білка від низькомолекулярних домішок використовують діаліз або гель-фільтрацію. 67. Якщо помістити білок у розчин, рН якого нижче від ізоелектричної точки, то він набуде позитивного заряду. Переважає катіонна форма амінокислот (молекули амінокислот заряджені позитивно). 68. Якщо помістити білок у розчин, рН якого вище ізоелектричної точки, то він стане негативно зарядженим. Переважає аніонна форма амінокислот (молекули амінокислот заряджені негативно). 69. Якщо ізоелектрична точка білка при рН 5,5, то це свідчить про наявність у ньому кислих амінокислот. 70. Якщо загальний вміст білка у крові людини становить 50 г/л, то це свідчить про стан, що називають гіпопротеїнемією. Він може спостерігатися при дефіциті білків у їжі, голодуванні, кахексії, гальмуванні синтезу білків у печінці та інших станах. 71. Стан, при якому вміст альбумінів у плазмі крові становить 20 г/л називають гіпоальбумінемією. Він може спостерігатися при кишкових синдромах втрати білка, хворобі Крона, захворюваннях печінки, сепсисі, травмах, кровотечах та інших станах й призводити до зниження онкотичного тиску і появи набряків. 72. Якщо в досліджуваній сечі спостерігається позитивна реакція з сульфосаліциловою кислотою, то це свідчить про наявнісь у сечі білка, що може виникати при кахексіях, інфекційних захворюваннях та злоякісних новоутворах, нефритах тощо. Такий стан може призвести до гіпопротеїнемії, зниження онкотичного тиску і появи набряків. 73. Якщо реакція з сульфосаліциловою кислотою дає позитивний результат у перших двох порціях, а у третій – негативний, то це свідчить про захворювання сечовивідних шляхів. 74. Протеїнурія може призвести до гіпопротеїнемії та зміни співвідношення між окремими фракціями білків. 75. Якщо загальний вміст білка у крові становить 95 г/л, то це є стан гіперпротеїнемії. Спостерігається при втраті води організмом, гепатитах, хронічних запальних станах, колагенозах, лімфолейкозі, ендотеліомах тощо. 76. У 227 г (1 молі) пептиду міститься 42 г (3 атоми) азоту: x г --------------------- 5 г x = 27г трипептиду 77. Визначаємо вміст альбумінів у сироватці крові: 74,2 г білків становить – 100 % х г ---------------------- 56 % х = 41,6 г альбумінів Обчислюємо вміст глобулінів: 74,2 г – 41,6 г = 32,6 г Визначаємо тепер білковий коефіцієнт (БК): 41,6 БК = --------- = 1,27 32,6 Білковий коефіцієнт – це відношення вмісту альбумінів до вмісту глобулінів у сироватці крові. У здорової людини він становить 1,5 – 2. При підвищенні вмісту глобулінів коефіцієнт зменшується, а при підвищенні вмісту альбумінів – зростає, при зниженні вмісту альбумінів – зменшується. Гіперальбумінемію спостерігають при хронічних запальних захворюваннях (ревматоїдний артрит, колагенози, бронхоектази, цироз печінки) і хворобах, які супроводжуються дегідратацією (пронос, блювота, цукровий діабет). Гіпоальбумінемія виникає при великих втратах білків, що пов’язано з кровотечами, або порушенням синтезу альбумінів і підвищенням інтенсивності процесів їх розпаду, при нефритах, нефрозах, іноді у вагітних. Вміст глобулінів може підвищуватися внаслідок утворення патологічних білків. Гіпер-γ-глобулінемія спостерігається при синтезі антитіл при дії якоїсь інфекції. Гіпо-γ-глобулінемії можуть бути вродженими або зумовленими різноманітними захворюваннями, які супроводжуються виснаженням імунної системи. До таких захворювань належать злоякісні пухлини, хронічні запальні процеси, алергії тощо. 78. Молекулярну масу глутатіону обчислюємо за пропорцією: у 100 г глутатіону міститься 10,42 г сірки х г ------------------ 32 г сірки 32 х·100 х = ------------- = 307 г 10,42 Глутатіон може перебувати в організмі в окисненій та відновленій формах. Він захищає організм від токсичної дії різноманітних ендогенних пероксидів. Крім цього, глутатіон виконує детоксикаційну, коензимну функції, має радіопротекторну дію. 79. Обчислюємо загальну кількість фосфору, що виводиться з сечею за добу: 20 мг фосфору припадає на 1 кг маси тіла х мг -------------------- 8 кг х = 160 мг фосфору Обчислюємо кількість фосфору, що надійшов в організм з їжею: 160 мг фосфору становить 50 % х мг -------------------- 100 % х = 320 мг фосфору У молекулі казеїногену міститься 1 % фосфору (фосфатної кислоти). Визначаємо кількість казеїногену молока, що розклався в організмі: 320 мг фосфору становить 1 % х мг --------------------- 100 % х = 32000 мг, або 32 г казеїногену Фосфопротеїни містять фосфат, який необхідний для виконання клітиною біологічних функцій. Ці білки є цінним джерелом енергетичного і пластичного матеріалу під час ембріогенезу та постнатального росту і розвитку організму. Крім того, багато основних ензимів, що регулюють процеси внутрішньоклітинного обміну, також існують як в фосфорильованій, так і в дефосфорильованій формах, що відображає їхню активність. 80. Молекулярну масу серину визначаємо за пропорцією: в 100 г серину міститься 13,3 г азоту х г ---------------------- 14 г х = 105 г Серин бере участь у синтезі фосфопротеїнів, а також фосфоліпідів. ВІДПОВІДІ ДО ТЕСТІВ ДЛЯ КРОКУ – 1 81. D; 82. E; 83. D; 84. А; 85. E; 86. B; 87. B; 88. В; 89. D; 90. D; 91. С; 92. C; 93. B; 94. B; 95. A; 96. B; 97. А; 98. Е; 99. Е; 100. С; 101. В; 102. В; 103. В; 104. А; 105. А; 106. D; 107. А; 108. В; 109. D; 110. В; 111. В; 112. D; 113. А; 114. А; 115. А; 116. Е; 117. D; 118. D; 119. Е; 120. А. СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ 1. Берëзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.– М.: Медицина, 1990.–542 с. 2. Біологічна хімія / Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін.-Харків: Основа, 2000.–607 с. 3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини.– Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.–735 с. 4. Губський Ю.І. Біологічна хімія, – К.;Тернопіль: Укрмедкнига,2000.–507 с. 5. Практикум з біологічної хімії / За ред. проф. О.Я.Склярова.– К.:Здоров’я, 2002. ПЕРЕЛІК ТЕСТІВ ІЗ ЗАЗНАЧЕННЯМ СТОРІНОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ Тест 1. 4. стор. 20 3. стор. 16 – 17 Тест 2. 2. стор. 20 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 16 Тест 3. 4. стор. 20 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 16 Тест 4 4. стор. 21 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 12 – 15 Тест 5 4. стор. 20 – 22 3. стор. 19 2. стор. 16 Тест 6 4. стор. 20 – 22 3. стор. 19 2. стор. 16 Тест 7 4. стор. 20 – 22 3. стор. 18 2. стор. 16 Тест 8 4. стор. 20 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 15 Тест 9 4. стор. 20 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 13 Тест 10 4. стор. 20 – 22 3. стор. 19 2. стор. 16 Тест 11 3. стор. 425 2. стор. 16 Тест 12 4. стор. 21 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 14 – 15 Тест 13 4. стор. 21 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 12 – 16 Тест 14 4. стор. 21 – 22 3. стор. 17 – 19 2. стор. 12 – 16 Тест 15 3. стор. 509 2. стор.53 Тест 16 4. стор. 23 3. стор. 36 – 37 2. стор. 18 Тест 17 4. стор. 23 3. стор. 18 – 19 2. стор. 16 Тест 18 4. стор. 23 3. стор. 35 – 36 Тест 19 4. стор. 23 3. стор. 33 – 34 2. стор. 18 Тест 20 3. стор. 42, 44 Тест 21 4. стор. 34 Тест 22. 4. стор. 20 – 22 3. стор. 18 – 19 2. стор. 16 Тест 23. 4. стор. 22 – 26. 2. стор.17 – 19 Тест 24. 4. стор. 235, 250, 390, 391 3. стор. 18 – 19 2. стор. 16 Тест 25. 4. стор. 26 – 33 3. стор. 26 – 30 2. стор. 22 – 40 Тест 26. 4. стор. 29 3. стор. 28 2. стор. 27 – 29 Тест 27. 4. стор. 36 – 37 3. стор. 39 – 40 2. стор. 41 – 42 Тест 28. 4. стор. 36 – 38 3. стор. 23 – 26 Тест 29. 3. стор. 23 – 26 Тест 30 3. стор. 35 – 41 2. стор. 40 – 50 Тест 31 4. стор. 34 – 35 3. стор. 43 – 44 2. стор. 47 – 48 Тест 32. 4. стор. 34 – 35 3. стор. 42 – 44 2. стор. 43 – 44 Тест 33. 4. стор. 34 – 35 3. стор. 42 – 43 Тест 34. 4. стор. 38 – 39, 570 Тест 35. 4. стор. 25 – 26 3. стор. 36 Тест 36. 4. стор. 40 3. стор. 25 Тест 37. 4. стор. 39 3. стор. 24 Тест 38. 3. стор. 47 – 52 3. стор. 61 – 63 2. стор. 50 – 53 Тест 39. 4. стор. 25 – 26 3. стор. 51 2. стор. 29 – 30 Тест 40. 4. стор. 35 – 36 3. стор. 53 – 54 Тест 41. 4. стор. 35 – 36 3. стор. 52 – 62 2. стор. 57 – 80 Тест 42. 4. стор. 35 3. стор. 59 – 60 2. стор. 62 – 72 Тест 43. 4. стор. 34 3. стор. 37 2. стор. 42 Тест 44. 4. стор. 34 3. стор. 38 – 39 2. стор. 43 – 45 Тест 45. 3. стор. 39 – 40 2. стор. 41 Тест 46. 3. стор. 29 Тест 47. 4. стор. 33 – 34 3. стор. 35 – 39 2. стор. 40 – 50 Тест 48. 3. стор. 18 – 19, 36 2. стор. 16 Тест 49. 3. стор. 61 3. стор. 61 2. стор. 52 Тест 50. 4. стор. 426 3. стор. 48 – 51 2. стор. 50 – 53 Тест 51. 3. стор. 572 – 573 1. стор. 62 Тест 52. 4. стор. 34 3. стор. 37 2. стор. 42 – 43 Тест 53. 3. стор. 18 – 19, 36 2. стор.16 Тест 75. 4. стор. 21 – 22 3. стор. 16 – 19 Тест 76. 3. стор. 21 Тест 77. 3. стор. 42 – 44 Тест 78. 4. стор. 235 3. стор. 18 2. стор. 16 Тест 79. 4. стор. 37 – 39 3. стор. 24 – 25 Тест 80. 4. стор. 34 – 35 3. стор. 43 – 44 2. стор. 47 – 50 Тест 81. 4. стор. 34 3. стор. 26 – 27 2. стор. 42 Тест 82. 3. стор. 27 2. стор. 46 Тест 83. 4. стор. 235 3. стор. 18 2. стор. 16 Тест 84. 4. стор. 262 3. стор. 431 Тест 85. 3. стор. 380 2. стор. 18 – 19 Тест 86. 3. стор. 658 1. стор. 519 Тест 87. 4. стор. 21, 213, 253, 254 2. стор. 18 – 19 Тест 88. 4. стор. 426 3. стор. 48 – 49, 570 – 571 Тест 89. 4. стор. 36 Тест 90. 4. стор. 235, 391 2. стор. 16 – 17 Тест 91. 4. стор. 222, 257 2. стор. 298 – 299 Тест 92. 4. стор. 20 – 23 2. стор.16 Тест 93. 3. стор. 380 4 .стор. 18 – 19 Тест 94. 4. стор. 256 2. стор. 54 Тест 95. 4. стор. 256 2. стор.54 Тест 96. 3. стор. 29 Тест 97. 4. стор. 65, 68,185, 392, 414 Тест 98. 4. стор. 44 – 45 3. стор. 78 – 81 2. стор. 81 – 90 Тест 99. 4. стор. 36 2. стор.76 – 77 Тест 100. 4. стор. 426 Тест 101 3. стор. 49 Тест 102. 4. стор. 34 3. стор. 26 2. стор. 42 Тест 103. 4. стор. 36, 126 – 127 3. стор. 65,71 2. стор. 57 Тест 104. 4. стор. 50, 55 – 56,315 – 316 3. стор. 61, 71 – 72 2. стор. 78 – 79 Тест 105. 3. стор. 380 2. стор. 18 – 19 Тест 106. 4. стор. 25 3. стор. 35 – 36 Тест 107. 5. С. 14 – 26 Тест 108. 4. С. 36 – 37 5. С. 14 – 26 Тест 109. 5. С. 28 – 30 Тест 110. 4. С. 26 5. С. 31 – 32 Тест 111. 5. С. 28 – 30 Тест 112. 1. С. 29 – 32 3. С. 16 – 20 4. С. 19 – 26 Тест 113. 1. С. 25 – 26 4. С. 36 – 37 Тест 114. 1. С. 40 3. С. 43 4. С. 34 Тест 115. 1. С. 70 3. С. 56 4. С. 423 Тест 116. 1. С. 68 – 70 3. С. 555 4. С. 422 Тест 117. 1. С. 67 3. С. 555 4. С. 421 Тест 118. 1. С. 70 3. С. 55, 57 4. С. 419 Тест 119. 1. С. 31 3. С. 19 4. С. 22 Тест 120. 3. С. 464 2. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ ТЕСТИ ПОЧАТКОВОГО РІВНЯ ЗНАНЬ 1. Специфічним компонентом рибонуклеопротеїну є: Аденін Гуанін Урацил Тимін Цитозин 2. Специфічним компонентом дезоксирибонуклеопротеїну є: Цитозин Тимін Аденін Гуанін Урацил 3. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів? Альбуміни, глобуліни Фібриноген, колаген Протаміни, гістони Проламіни, глутеліни Протеїноїди, цероброзиди 4. Гени РНК-вмісних вірусів складаються з: ДНК РНК Дезоксирибонуклеопротеїнів Рибонуклеопротеїнів Білків 5. ДНК, як високомолекулярний біополімер, складається з окремих мономерів. Як називається структурний мономер ДНК? Амінокислота Мононуклеозид Мононуклеотид Азотиста основа Динуклеотид 6. Найбільш поширеним типом РНК у клітинах еукаріот є: іРНК мРНК тРНК рРНК преРНК 7. Конденсація хроматину в хромосомах: Супроводжується втратою гістонів у ДНК Потребує подвоєння вмісту гістонів Відбувається зворотно перед кожним поділом клітини Відбувається незворотно в клітинах, що не діляться Супроводжується приєднанням гістонів до ДНК 8. Рибосоми еукаріот складаються з двох субодиниць: 50S і 30S 60S і 40S 70S і 40S 60S і 30S 50S і 40S 9. Скільки водневих зв’язків у молекулі ДНК утворюється між аденіном і тиміном? 2 3 5 8 10 10. Скільки водневих зв’язків у молекулі ДНК утворюється між гуаніном і цитозином? 2 3 5 8 10 II. ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ КІНЦЕВОГО РІВНЯ ЗНАНЬ 11. Нуклеїнові кислоти мають абсорбційний максимум в межах 240-270 нм. Абсорбція в цій ділянці зумовлена наявністю в нуклеїнових кислотах: Водневого зв’язку Рибози Гетероциклічних основ Фосфодіефірного зв’язку Фосфатної кислоти 12. Молекула ДНК спіралізована. Скільки пар основ припадає на один виток подвійної спіралі ДНК, що перебуває в ...
Навчальний посібник Хімія
Антиботан аватар за замовчуванням

19.11.2011 05:11-

Копіювати посилання
Поскаржитись

Коментарі

Ви не можете залишити коментар. Для цього, будь ласка, увійдіть або зареєструйтесь.

Ділись своїми роботами та отримуй миттєві бонуси!

Маєш корисні навчальні матеріали, які припадають пилом на твоєму комп'ютері? Розрахункові, лабораторні, практичні чи контрольні роботи — завантажуй їх прямо зараз і одразу отримуй бали на свій рахунок! Заархівуй всі файли в один .zip (до 100 МБ) або завантажуй кожен файл окремо. Внесок у спільноту – це легкий спосіб допомогти іншим та отримати додаткові можливості на сайті. Твої старі роботи можуть приносити тобі нові нагороди!
Нічого не вибрано
поділитись
0%

Оголошення від адміністратора

Антиботан аватар за замовчуванням

Подякувати Студентському архіву довільною сумою

Admin

26.02.2023 12:38

Дякуємо, що користуєтесь нашим архівом!

Вхід на сайт

Забули пароль?
Ще не зареєстровані? Зареєструватися

Поскаржитися на роботу

В полі повідомлення будь-ласка опишіть причину, яка спонукала Вас поскаржитися на роботу.

Лише залоговані користувачі можуть надсилати скарги на файли адміністрації архіву!